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Text File  |  1995-03-04  |  1.4 KB  |  27 lines
  1. ************************************************************************
  2. * 6-hydroxy-D-nicotine oxidase and reticuline oxidase FAD-binding site *
  3. ************************************************************************
  4.  
  5. 6-hydroxy-D-nicotine oxidase   (EC 1.5.3.6) (6-HDNO) [1] is a bacterial enzyme
  6. that catalyzes  the  oxygen-dependent  degradation  of  6-hydroxynicotine into
  7. 6-hydroxypyrid-N-methylosmine; it is a flavoprotein that contains a covalently
  8. bound FAD group which is attached to a histidine via an 8-alpha-(N3-histidyl)-
  9. riboflavin linkage.  6-HDNO  shows structural and functional similarities with
  10. plant reticuline oxidase (EC 1.5.3.9) [2] (berberine-bridge-forming enzyme) an
  11. enzyme that  catalyzes  the oxidation of (S)-reticuline into (S)-scoulerine in
  12. the pathway leading to benzophenanthridine alkaloids.
  13.  
  14. The region  around the histidine that binds the FAD group is conserved in both
  15. enzymes and can be used as a signature pattern.
  16.  
  17. -Consensus pattern: R-S-G-G-H-x(3)-G
  18.                     [H is the FAD binding site]
  19. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  20. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  21. -Last update: October 1993 / First entry.
  22.  
  23. [ 1] Brandsch R., Hinkkanen A.E., Mauch L., Nagursky H., Decker K.
  24.      Eur. J. Biochem. 167:315-320(1987).
  25. [ 2] Dittrich H., Kutchan T.M.
  26.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88:9969-9973(1991).
  27.